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  • Chimie

Laboratoire de chimie des processus biologiques | LCPB

  • Unité mixte de recherche

Les projets de recherche de l'unité s'inscrivent dans le domaine de la chimie moléculaire, inorganique (chimie de coordination et chimie et organométallique) et biologique (chimie des protéines). Ils impliquent la mise en œuvre de compétences en synthèse chimique, organique et inorganique, en analyse chimique (électrochimie en particulier) et en catalyse, ainsi qu’en enzymologie et en biologie structurale. Une activité importante de cristallisation de protéines et détermination de leurs structures tridimensionnelles s’appuie sur une plate-forme de haute technicité (boite à gants, robots, microscopes). Les systèmes étudiés sont des enzymes complexes dont l'intérêt réside aussi bien dans leur organisation structurale, leur réactivité chimique (mécanismes enzymatiques), que dans les applications potentielles notamment dans le domaine de la santé, de l’énergie ou de la biocatalyse. On peut citer les hydrogénases naturelles et artificielles (projet 1), les enzymes (flavoprotéines et métalloenzymes) de biosynthèse de l’ubiquinone (projet 2) ou les enzymes de maturation des acides nucléiques (projet 3).
Ces systèmes, plus particulièrement leurs sites actifs, constituent par ailleurs des sources d'inspiration pour les chimistes de synthèse. Cette approche de chimie biomimétique ou bioinspirée permet de développer des catalyseurs originaux, notamment pour des applications dans le domaine des nouvelles technologies de l'énergie. Il s’agit plus particulièrement de mettre au point des électrodes et photoélectrodes pour des dispositifs de stockage des énergies renouvelables (solaire) par la (photo)décomposition de l'eau en hydrogène et en oxygène ou par la réduction du CO2 en molécules carbonées riches en énergie (projet 1).

  • Projet 1 : Photosynthèse artificielle : transformation de l'eau et du dioxyde de carbone en carburants
  • Projet 2 : Complexe multi-protéique de biosynthèse de l'ubiquinone : études biochimiques et structurales
  • Projet 3 : Enzymes de maturation de l'ARN

Direction

  • Marc Fontecave

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Autres tutelles

  • Centre National de la Recherche Scientifique | CNRS
  • Sorbonne Université

Publications

  1. Publications LCPB

Publications sur HAL - Archive ouverte

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Differential redox sensitivity of tRNA dihydrouridylation

Lea-Marie Kilz, Simone Zimmermann, Virginie Marchand, Valérie Bourguignon, Claudia Sudol, Damien Brégeon, Djemel Hamdane, Yuri Motorin, Mark Helm

Abstract Various transfer RNA (tRNA) modifications have recently been shown to regulate stress-dependent gene expression by modulating messenger RNA translation. Among these modifications, dihydrouridine stands out for its increase of tRNA structural flexibility. However, whether and how…

Nucleic Acids Research, 2024, 52 (21), pp.12784-12797. ⟨10.1093/nar/gkae964⟩. ⟨hal-04911631⟩

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Light-Activated Artificial CO 2 -Reductase: Structure and Activity

Raphaël J. Labidi, Bruno Faivre, Philippe Carpentier, Julien Pérard, Philipp Gotico, Yun Li, Mohamed Atta, Marc Fontecave

<p>Light-dependent reduction of carbon dioxide (CO 2 ) into value-added products can be catalyzed by a variety of molecular complexes. Here we report a rare example of a structurally characterized artificial enzyme, resulting from the combination of a heme binding protein, heme oxygenase,…

Journal of the American Chemical Society, 2024, 146 (41), pp.28296-28305. ⟨10.1021/jacs.4c08927⟩. ⟨hal-04735117⟩

  • Article dans une revue

[4Fe-4S]-dependent enzymes in non-redox tRNA thiolation

Sylvain Gervason, Sambuddha Sen, Marc Fontecave, Béatrice Golinelli-Pimpaneau

Post-transcriptional modification of nucleosides in transfer RNAs (tRNAs) is an important process for accurate and efficient translation of the genetic information during protein synthesis in all domains of life. In particular, specific enzymes catalyze the biosynthesis of sulfur-containing…

Biochimica et Biophysica Acta - Molecular Cell Research, 2024, 1871 (7), pp.119807. ⟨10.1016/j.bbamcr.2024.119807⟩. ⟨hal-04679950⟩

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Laboratoire de Chimie des Processus Biologiques, Collège de France, 11 Place Marcelin Berthelot, 75231 Paris
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