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  • Chimie

Laboratoire des biomolécules | LBM

  • Unité mixte de recherche

Le LBM a été créé en 2009 par fusion des unités CNRS 8642 et 7613, regroupant des compétences fortes en chimie des biomolécules (peptides, protéines, complexes métalliques, polysaccharides, lipides). Les activités de recherche du LBM sont orientées vers la compréhension et le contrôle du fonctionnement du vivant, ainsi que vers les développements méthodologiques et instrumentaux. Les projets du LBM sont essentiellement consacrés à la conception de nouvelles stratégies et/ou d’outils en chimie analytique, chimie organique, chimie inorganique, biophysique, biochimie, biologie et physiopathologie, d’observer, de comprendre, voire de contrôler les mécanismes fondamentaux du vivant, et d’analyser au niveau moléculaire les dysfonctionnements spécifiques associés à certaines pathologies humaines. Les pôles de recherche du LBM sont localisés au département de chimie de l'ENS (site Lhomond) et à Sorbonne Université (campus Pierre et Marie Curie).

 

Publié le 20/01/2020 - Mis à jour le 16/12/2024

Équipes

 

Direction

  • Olivier Lequin

Direction adjointe

  • Clotilde Policar
  • Fabienne Burlina

Administration

Autres tutelles

  • Centre National de la Recherche Scientifique | CNRS
  • Personnels d'appui à la recherche : 13
  • Doctorants : 30
  • Post-doctorants : 10

Publications sur HAL - Archive ouverte

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  • Article dans une revue

Simultaneous observation of the anomerization and reaction rates of enzymatic dehydrogenation of glucose-6-phosphate by dissolution-DNP

Mehdi Soussi-Therond, David Guarin, Aiky Razanahoera, Yongmin Zhang, Mathieu Baudin, E Miclet, Nicolas Giraud, Daniel Abergel

The hyperpolarization of biological samples using dissolution-dynamic nuclear polarization (dDNP) has become an attractive method for the monitoring of fast chemical and enzymatic reactions using NMR by taking advantage of large signal increase. This approach is actively developing, but still needs…

Journal of the American Chemical Society, 2024, 146 (50), pp.34651-34660. ⟨10.1021/jacs.4c12904⟩. ⟨hal-04857648⟩

  • Article dans une revue

Harnessing Cyanine‐like Properties to Develop Bright Fluorogenic Probes Based on Viscosity‐Sensitive Molecular Rotors

Blaise Dumat, Carolina Chieffo

Dipolar fluorescent molecular rotors (FMRs) are environmentally‐sensitive fluorophores that can be used in bioimaging applications to sense local viscosity and polarity. Their sensitivity to viscosity can also be used for the fluorogenic labeling of biomolecules such as DNA or proteins. In…

Chemistry - A European Journal, 2024, pp.e202404077. ⟨10.1002/chem.202404077⟩. ⟨hal-04888331⟩

  • Article dans une revue

Tripolar Bolalipids as Key Components of Sustained-Release Drug Delivery Systems

Khaled Al Yaman, Sandy Al Bardawil, Maja Ostojic, Astrid Walrant, François Dolé, Sandrine Villette, Sophie Lecomte, Isabelle Bestel, Eduard Badarau

Bioconjugate Chemistry, 2024, 35 (12), pp.1900-1912. ⟨10.1021/acs.bioconjchem.4c00385⟩. ⟨hal-04907976⟩

  • Article dans une revue

Lys716 in the transmembrane domain of yeast mitofusin Fzo1 modulates anchoring and fusion

Raphaëlle Versini, Marc Baaden, Laetitia Cavellini, Mickaël M Cohen, Antoine Taly, Patrick F.J. Fuchs

Outer mitochondrial membrane fusion, a vital cellular process, is mediated by mitofusins. However, the underlying molecular mechanism remains elusive. We have performed extensive multiscale molecular dynamics simulations to predict a model of the transmembrane (TM) domain of the yeast mitofusin…, La fusion de la membrane mitochondriale externe, un processus cellulaire vital, est médiée par les mitofusines. Cependant, le mécanisme moléculaire sous-jacent reste encore obscur. Nous avons réalisé des simulations de dynamique moléculaire multiéchelles étendues pour prédire un modèle du domaine…

Structure, 2024, 32 (11), pp.1997-2012.e7. ⟨10.1101/2023.09.22.559002⟩. ⟨hal-04299450⟩

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Coordonnées

Adresse physique

LBM, Sorbonne Université, 4 place Jussieu, Tour 33-23 – 4e et 5e étage, – 75005 Paris // LBM, École Normale Supérieure, 24 rue Lhomond, 75005 Paris
Adresse physique (1)
Laboratoire des BioMolécules
Sorbonne Université
Faculté des Sciences et Ingénierie
Campus Pierre et Marie Curie
Tour 33-23 – 4è et 5è étage
4 place Jussieu – 75005 Paris
Adresse physique (2)
Laboratoire des BioMolécules
École Normale Supérieure
Département de Chimie
24, rue Lhomond
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